Recombinant Biotinylated Human ULBP-2 Protein

RecombinantBiotinylatedHumanHBV(HLA-A*02:01)Protein,His-AviTag性能参数表达区间及表达系统（Source）RecombinantBiotinylatedHumanHBV(HLA-A*02:01)ProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-terminalItcontainsGly25-Thr305(HLA-A*02:01),Ile21-Met119(B2M)andFLLTRILTIpeptide.[Accession|A0A140T913(HLA-A*02:01)&P61769(B2M)&FLLTRILTIpeptide]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof50.5kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto52-62kDabasedonTris-BisPAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.纯度（Purity）>95%asdeterminedby>95%asdeterminedbyHPLC制剂（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法（Reconstitution）Centrifugetubesbeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.分子胶降解剂通过诱导不同的Ub连接酶与目标蛋白之间的相互作用来促进目标蛋白的降解。Recombinant Biotinylated Human ULBP-2 Protein,His-Avi Tag

3C蛋白酶（3C Protease），也称为3Cpro或3C样蛋白酶（3CLpro），是一类在RNA病毒复制中发挥关键作用的酶。它们负责切割病毒的多聚蛋白前体，从而释放出成熟的病毒蛋白，这些蛋白对于病毒的复制和组装至关重要。3C蛋白酶在多种病毒中都有发现，包括冠状病毒、小RNA病毒等。结构与功能3C蛋白酶通常具有特定的酶切位点，能够识别并切割特定的氨基酸序列。例如，小RNA病毒科的3C蛋白酶识别位点为Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln↓Gly-Pro，切割位点位于谷氨酰胺（Gln）和甘氨酸（Gly）之间，称为Q-G位点4。抗病毒药物开发3C蛋白酶因其在病毒生命周期中的关键作用，成为抗病毒药物开发的重要靶点。通过抑制3C蛋白酶的活性，可以有效阻断病毒的复制过程。例如，SARS-CoV-2（病毒）的3CLpro是抗冠状病毒药物的重要靶点，西湖大学胡奇团队等合作揭示了SARS-CoV-2 3CLpro潜在耐药机制，为解决潜在的耐药问题提供了重要信息3。耐药性研究随着3CLpro抑制剂的使用，其耐药问题也日益受到关注。研究表明，3CLpro的某些突变可能导致病毒对抑制剂产生耐药性。Recombinant Biotinylated Human ULBP-2 Protein,His-Avi Tagα-凝血酶是研究血液凝固机制和血栓性疾病发展的主要靶点。重组α-凝血酶用于体外测定。

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门切割N-连接糖链的内切酶，用于糖生物学和蛋白质工程领域。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制、以及其在研究和临床应用中的潜力。引言N-连接糖基化是一种在真核细胞中普遍存在的蛋白质修饰方式，涉及将糖链添加到蛋白质的天冬酰胺残基上。Endo H作为一种内切酶，能够特异性地识别并切割N-连接糖链中的β-N-乙酰葡糖胺苷键，从而在蛋白质工程和生物制药中发挥重要作用。Endo H的结构特性Endo H通常来源于流感嗜血杆菌（Hemophilus influenzae），其分子质量约为50 kDa。该酶由两个结构域组成：一个负责识别糖链的催化结构域和一个有助于酶稳定性的非催化结构域。催化机制Endo H的催化机制涉及对N-连接糖链的特异性识别和切割。酶的活性位点含有多个氨基酸残基，这些残基与糖链的特定结构相互作用，导致酶对底物的高特异性。Endo H催化的糖苷键断裂是一水解反应，需要水分子的参与。

应用蛋白质糖基化分析Endo H常用于分析蛋白质的糖基化模式。通过Endo H处理，可以移除蛋白质上的高甘露糖型糖链，从而简化糖链结构，便于进一步的分析。生物制药在生物制药领域，Endo H用于改善重组蛋白药物的糖基化质量。通过调整培养条件和使用Endo H，可以优化蛋白质的糖链结构，提高药物的疗效和稳定性。疾病研究Endo H也在疾病相关蛋白质的糖基化研究中发挥作用。例如，肿瘤细胞表面的糖链结构与正常细胞不同，Endo H可用于研究这些变化及其在疾病进展中的作用。前景展望随着对蛋白质糖基化重要性认识的增加，Endo H的应用范围预计将进一步扩大。未来研究可能会集中在开发更高效、专一性的Endo H变体，以及探索其在个性化医疗和精细中的应用。结论Endo H作为一种重要的工具酶，在糖生物学研究和蛋白质工程中扮演着关键角色。深入理解其结构和功能，将有助于推动相关领域的科学进展和临床应用。泛素化是一种蛋白质翻译后修饰过程，涉及将泛素分子共价结合到靶蛋白上。这个过程由一系列酶促反应组成。

α-凝血酶（α-Thrombin）是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用，不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生，还负责提供反馈信号来寻找前辅因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链（Achain）（Mw~6,000）和一条重链（Bchain）（Mw~31,000）通过二硫键连接而成。某些情况下，α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段（B1，B2）组合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间，通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的标准品为参考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。透明质酸及其衍生物由于其生物相容性和生物降解性，被用作药物的控释载体。Recombinant Biotinylated Human ULBP-2 Protein,His-Avi Tag

透明质酸以其独特的分子结构和理化性质在机体内发挥多种重要的生理功能，如润滑关节、调节血管壁的通透性。Recombinant Biotinylated Human ULBP-2 Protein,His-Avi Tag

CD30,又称KI抗原和Tnfrsf8,是一种120kdaI型跨膜糖蛋白,属于tnf受体超家族。成熟的人CD30由一个361AA细胞外域(ECD)和六个富含半胱氨酸的重复,28AA跨膜段和188AA细胞质域。相比之下,小鼠和大鼠CD30缺乏90AA的ECD,并且只包含三个富含半胱氨酸的重复。在ECD的共同区域内,人CD30与小鼠CD30和大鼠CD30的序列认同率分别为53%和49%。人类CD30的交替剪接产生一个等形,包括细胞质域的C132AA。CD30通常在抗原细胞和B细胞上表达。但是,它在霍奇金氏病(红-斯特恩伯格细胞上)、其他淋巴瘤、慢性炎症中,以及自体免疫。CD30与CD30配体/tnfsf8结合,TH细胞、单核细胞、粒细胞和髓质胸腺上皮细胞上表达。产品性质别名CD30;CD30KI-1;CD30Lreceptor;TNFRSF8;D1S166EKi-1;CD30KI-1工会编号P28908-1表达区间及表达系统重组的人CD30/Tnfrsf8蛋白表达于在C-端有标记和AVI标记的HK293细胞。它含有……。分子量大约41.3公里。由于糖基化,蛋白质迁移到70-100kda基于三联页面结果。纯度SDS-PAGE和高效液相色谱法测定的95%。Recombinant Biotinylated Human ULBP-2 Protein,His-Avi Tag