BovineThrombin,HighSpecificActivity,>2000IU/mg牛凝血酶(高活力,>2000IU/mg)本品有效切割质量比1:2000,通常在未做过预实验的情况下建议在1:1000质量比进行体系的优化,即1mg的目的蛋白加入2U的酶(2000U/mg),使用时可用生理盐水将酶配成100U/mL,有效消化缓冲液:20mMTris-HCl,含150mMNaCl,pH8.0。在20℃-37℃切割0.3-16h。注意:①具体反应温度可根据融合蛋白的性质而定,如需要低温保存的蛋白,可在4℃切割24h。②因为凝血酶会吸附在玻璃上,建议用塑料管分装冻存(-20℃)凝血酶溶液。注意事项1.此冻干产品稳定性好,2~8℃条件下保存3年,酶活力未有变化。室温条件下保存1年,酶活力未有变化。2.本产品作科研用途。3.为了您的安全和健康,请穿实验服并佩戴一次性手套操作。泛素化是一个可逆的过程,存在去泛素化酶可以去除泛素分子,从而调节泛素化的水平和功能。Recombinant Mouse IL-16
透明质酸酶活力单位(Unitdefinition)基于USP透明质酸酶参照标准,即每分钟在37℃,pH5.7的2mL反应液中引起OD6000.330个变化定义为一个活力单位。抑制剂(Inhibitor)Fe2+,Fe3+,Zn2+,Cu2+,肝素,金精三羧酸,硫酸,硝酸,乙酰化透明质酸,硫酸纤维素酯,胆汁等结构式(Structure)运输和保存方法冰袋运输。-20℃保存,两年有效。溶液配制溶于0.02MPBS(pH7.0),含77mMNaCl和0.01%BSA,浓度为1mg/mL。现配现用。该产品储存液不稳定,使用时建议现配现用。为了您的安全和健康,请穿实验服并戴一次性手套操作。Recombinant Cynomolgus OSMR Protein,His Tagα-凝血酶在肝脏中作为非活性前体-凝血酶原合成,在凝血级联反应中被启用,这种活性酶由285个氨基酸组成。
3C样蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro),正式名称为C30内肽酶或3-胰凝乳蛋白酶样蛋白酶,[2]是在冠状病毒中发现的主要蛋白酶。它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。它是一种半胱氨酸蛋白酶,是蛋白酶PA家族的成员。它在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二联体并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽键。酶委员会将这个家族称为SARS冠状病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶对应于冠状病毒非结构蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶(3Cpro),是一种在小核糖核酸病毒中发现的同源蛋白酶。3C样蛋白酶能够催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸(丝氨酸、丙氨酸或甘氨酸)之间的肽键。例如,SARS冠状病毒3CLpro可以自我切割以下肽:[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是对应于SARS3C样蛋白酶的两个自切割位点的两个肽该蛋白酶在冠状病毒复制酶多蛋白(P0C6U8)的加工过程中很重要。它是冠状病毒中的主要蛋白酶,对应于非结构蛋白5(nsp5)。[6]它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二元组。[4]半胱氨酸的硫作为亲核试剂,组氨酸的咪唑环作为一般碱基。
Endo H糖苷内切酶H:结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H(Endo H)是一种专门切割N-连接糖链的内切酶,用于糖生物学和蛋白质工程领域。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制、以及其在研究和临床应用中的潜力。引言N-连接糖基化是一种在真核细胞中普遍存在的蛋白质修饰方式,涉及将糖链添加到蛋白质的天冬酰胺残基上。Endo H作为一种内切酶,能够特异性地识别并切割N-连接糖链中的β-N-乙酰葡糖胺苷键,从而在蛋白质工程和生物制药中发挥重要作用。Endo H的结构特性Endo H通常来源于流感嗜血杆菌(Hemophilus influenzae),其分子质量约为50 kDa。该酶由两个结构域组成:一个负责识别糖链的催化结构域和一个有助于酶稳定性的非催化结构域。催化机制Endo H的催化机制涉及对N-连接糖链的特异性识别和切割。酶的活性位点含有多个氨基酸残基,这些残基与糖链的特定结构相互作用,导致酶对底物的高特异性。Endo H催化的糖苷键断裂是一水解反应,需要水分子的参与。随着年龄的增长,人体合成透明质酸的能力会逐渐下降,导致皮肤中透明质酸的含量降低。
ERBB3,又称HH3(人表皮生长因子受体3),是一种I型膜糖蛋白,是酪氨酸激酶受体ERBC家族的成员。ERBP家族成员作为表皮生长因子(LU)家族的生长因子的受体。在ERBP家庭成员中,因为它含有一个缺陷的激酶域。ERBB3在角化细胞、黑色素细胞、骨骼肌细胞、成肌细胞和雪旺细胞中都有表达。单体ERbb3是一种低亲和性的受体。ERBB3与ERBB2的异聚反应形成高亲和性受体复合物。与此相反,ERBB3同向聚合或异向聚合形成了一个低亲和性的结合物。因为ERBB3含有一个有缺陷的激酶域,ERBB2的激酶域负责通过异二重瓣受体启动酪氨酸磷酸化信号。研究发现,ERBB3细胞质区内的三个离散氨基酸信号对ERBB2的转导至关重要。ERBB3的细胞质域也包含6个一致的结合主题,用于调节P85磷酸酶3激酶(PI3K)的HS2领域,以及一个丰富的一致的结合主题。ERBB3的细胞质域也包含6个一致的结合主题,用于调节P85磷酸酶3激酶(PI3K)的HS2领域,以及一个丰富的一致的结合主题。ERBB3的细胞质域也包含6个一致的结合主题,用于调节P85磷酸酶3激酶(PI3K)的HS2领域,以及一个丰富的一致的结合主题。表达区间及表达系统重组的人HR3/ERBB3蛋白表达自于C-端的HK293细胞和AVI标记。里面有血清20-Thr643。分子量大约71.6酵母重组表达N-糖苷酶F,是一种利用酵母作为宿主细胞,通过基因工程技术表达特定酶的过程。Recombinant Mouse PLAU/uPA Protein,His-Avi Tag
全长跨膜蛋白CB1,即受体1(Cannabinoid Receptor 1),是一种G蛋白偶联受体(GPCR)。Recombinant Mouse IL-16
α-凝血酶(α-Thrombin)是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶,由凝血酶原(Prothrombin,II因子)经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用,不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生,还负责提供反馈信号来寻找前辅因子:V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内,活化的X因子(FactorXa)切割凝血酶原,释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链(Achain)(Mw~6,000)和一条重链(Bchain)(Mw~31,000)通过二硫键连接而成。某些情况下,α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段(B1,B2)组合而成。除了用于凝血研究之外,α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间,通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子,Va因子和磷脂活化而得,经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化,并以NIH凝血酶的标准品为参考,提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。Recombinant Mouse IL-16
T7 RNA聚合酶(高浓度)
Recombinant Mouse ECSCR Protein
Recombinant Human HMGB1(His Tag)
Biotinylated Recombinant Human 4-1BB/TNFRSF9 (His-Avi Tag)
Recombinant Human Kallikrein 3/PSAProtein
Recombinant Human CD58 Protein
Recombinant Human/Mouse/Rat Activin A Protein
Recombinant Mouse Glypican 1/GPC1 Protein
Recombinant Mouse TREM2 Protein
NP(118-126)