Recombinant Human Prolactin Protein

抑肽酶（Aprotinin），又称为抑蛋白酶肽，是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂，可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点，这种结合是可逆的，大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说，抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白，由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质，可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中，如：重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性；细胞培养等。CX3CL1用作粘附分子，而两种形式都是表达CX3CR1的靶细胞的化学吸引力。Recombinant Human Prolactin Protein

表达与纯化：重组抑肽酶在大肠杆菌中得到了高效表达，并通过纯化过程获得了纯度达到95%以上的产品。活性验证：重组抑肽酶展现出与天然抑肽酶相似的酶学性质，能够有效抑制胰蛋白酶的活性。稳定性测试：重组抑肽酶在推荐的储存条件下（-20ºC至2-8ºC）具有长达24个月的稳定性。讨论生产优势：大肠杆菌表达系统具有成本低、表达速度快、易于扩大生产等优点。此外，重组抑肽酶无动物源性，减少了病毒污染的风险，提高了产品的安全性。科研应用：重组抑肽酶可广泛应用于科研领域，如蛋白纯化、细胞培养、分子生物学实验等，提供了一种稳定且可靠的实验工具。工业生产：在工业生产中，重组抑肽酶可用于重组蛋白药物的生产过程中，防止蛋白酶降解，提高产品纯度和产量。结论大肠杆菌表达的重组抑肽酶具有高纯度、高活性和良好的稳定性，是一种理想的科研和工业用蛋白酶抑制剂。其无动物源性和高生产效率的特点，为生物技术领域提供了一种安全、经济的替代品。Recombinant Human B7-H6/NCR3LG1 Protein,hFc Tag透明质酸（Hyaluronic Acid，简称HA）是一种存在于人体和动物组织中的天然高分子多糖，称为糖醛酸或玻尿酸。

PE-labeledHumanHLA-A*02:01&B2M&P53R175H(HMTEVVRHC)TetramerProtein,His-AviTag性能参数表达区间及表达系统（Source）PE-labeledHumanHLA-A*02:01&B2M&P53R175H(HMTEVVRHC)TetramerProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-Terminus.PE-labeledHumanHLA-A*02:01&B2M&P53R175H(HMTEVVRHC)TetramerisassembledbybiotinylatedmonomerandPE-labeledstreptavidin.ItcontainsGly25-Thr305(HLA-A*02:01),Ile21-Met119(B2M)andHMTEVVRHCpeptide.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.制剂（Formulation）Suppliedas0.22μmfilteredsolutionin20mMPB,500mMNaCl,0.2%BSA(pH8.0).储存条件Theproductshouldbestoredat-85~-65℃for3monthfromdateofreceipt.Recommendtoaliquottheproteinintosmallerquantitieswhenfirstusedandavoidrepeatedfreeze-thawcycles.

牛凝血酶（Bovine Thrombin），作为一种高特异性的丝氨酸蛋白水解酶，具有重要的生物学功能的科研应用。本文综述了牛凝血酶的分子特性、生物学作用及其在医学研究中的应用。引言凝血酶是血液凝固过程中的关键酶，负责将纤维蛋白原转化为纤维蛋白，从而促进血栓形成。牛凝血酶因其高比活度（>2000 IU/mg）和高纯度，在生物医学研究中用作工具酶。材料与方法产品来源与纯化：牛凝血酶从牛血浆中提取，并通过一系列生物技术手段进行纯化。活性测定：利用特定的底物或荧光共振能量转移（FRET）底物测定凝血酶活性。应用研究：通过体外实验和体内模型，研究牛凝血酶在血液学、分子生物学和药物开发中的应用。结果分子特性：牛凝血酶由两条肽链组成，分子量约为37 KD，具有高度的专一性和高效的催化能力。生物学作用：牛凝血酶能够催化纤维蛋白原水解释放A肽和B肽，形成纤维蛋白单体，参与血液凝固和伤口愈合。科研应用：牛凝血酶在重组蛋白的特异性断裂、基因工程产品开发、以及作为诊断学中的凝血化验工具等方面展现出重要价值。IdeS 具有独特的底物选择性，可以作为工具酶应用于抗体类药物或抗体融合蛋白药物的结构表征分析。

抑肽酶（Aprotinin），一种丝氨酸蛋白酶抑制剂，广泛应用于生物技术领域。本研究探讨了利用大肠杆菌（E. coli）表达系统生产重组抑肽酶的方法，及其在科研和工业生产中的优势。引言抑肽酶，又称胰蛋白酶抑制剂，是一种小分子蛋白，能有效抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶等丝氨酸蛋白酶的活性。在生物制药、细胞培养和分子生物学研究中，抑肽酶的使用对于防止非特异性蛋白水解至关重要。传统的抑肽酶主要来源于动物，如牛肺，但存在外源病毒污染的风险。因此，利用大肠杆菌表达系统进行重组抑肽酶的生产，可以提供一种无动物源、高纯度、质量稳定的替代品。材料与方法基因克隆与表达载体构建：人源Ⅲ型胶原蛋白基因被克隆并构建到适合大肠杆菌表达的质粒载体中。大肠杆菌表达菌株的构建：通过转化，将构建好的质粒导入大肠杆菌宿主菌中，构建表达菌株。发酵培养：利用发酵罐进行大肠杆菌的扩大培养，以提升重组抑肽酶的产量。蛋白纯化：通过多次柱纯化获得高纯度的重组抑肽酶。泛素化反应可以修饰蛋白质，调节蛋白质降解。泛素化还影响蛋白质体事件，如蛋白质定位、活性和功能。Recombinant Human CD4/LEU3(hFc Tag)

[Tyr1]-MIF-1配方：溶解于20 mM PBS, pH 7.4, 130 mM NaCl溶液中，并经0.22μm过滤后冻干而成。Recombinant Human Prolactin Protein

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门作用于糖链的内切酶，对研究蛋白质糖基化修饰具有重要意义。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制以及在糖生物学研究中的应用。引言蛋白质糖基化是一种普遍存在的翻译后修饰，对蛋白质的结构、稳定性和功能发挥着关键作用。Endo H是一种能够特异性识别并切割高甘露糖型N-连接糖链的内切酶，广泛应用于蛋白质糖基化分析。Endo H的结构特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量约为130 kDa。该酶具有一个催化中心，能够识别并切割特定的糖苷键。Endo H的三维结构尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些关键催化残基已被确定。催化机制Endo H通过水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）与N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之间的β-1,4糖苷键，从而释放高甘露糖型N-连接糖链。该过程不涉及辅因子，表明Endo H催化机制可能依赖于其活性位点的氨基酸残基。Recombinant Human Prolactin Protein